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Structural polymorphism of pathological amyloid fibrils of α-syn in Parkinson's disease

Cong Liu  
【摘要】:Abnormal aggregation of amyloid proteins is the key pathological event occurring in different Neurodegenerative diseases(ND).Numerous evidences have shown that the structural diversity,so-called polymorphism,is decisive to the amyloid pathology and is closely associated with the onset,progression,and phenotype of ND.But how could one protein form so many stable structures?In this talk,I will introduce our recent studies on amyloid aggregation of α-synuclein(α-syn) which is closely associated with Parkinson's disease(PD).Our works reveal that different factors including familial mutations,post-translational modifications,and noncovalent cofactor may induce the formation of amyloid fibrils with a high variety of different structures with different neurotoxicity.I will further discuss how different fibril structures determine their distinct pathology under disease conditions.

中国期刊全文数据库 前19条
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17 张作慧;HSYA改善Aβ_(1-42)诱导AD小鼠认知功能及其机制研究[D];南京大学;2014年
18 申茉函;重组人Aβ_(1-42)的制备及促进细胞凋亡作用的实验研究[D];吉林大学;2011年
19 尹刚;PI3K/AKT信号通路在AD发病中的作用[D];华中科技大学;2011年
20 谢宝龙;血清白蛋白的功能化修饰及其对β-淀粉样蛋白聚集的抑制作用[D];天津大学;2016年
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4 郑嵋戈;β-淀粉样蛋白和T淋巴细胞相互作用对神经元再生影响的初步研究[D];广东药学院;2011年
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10 王晗;β淀粉样蛋白的脱膜机制研究[D];兰州大学;2013年
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18 郇贝丽;猪血清淀粉样蛋白3对猪繁殖与呼吸综合征病毒复制的影响[D];中国农业科学院;2017年
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20 戴雪伶;Cu~(2+)对β-淀粉样蛋白神经毒性及聚集状态影响的体外实验研究[D];首都师范大学;2007年
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